数论人生
数论是一门学科，也是我的人生。有人把酒论英雄，我用数字描天下。
生物化学是关于生命的化学。它可以被视为分子生物学的一个分支，研究一些特定的生物分子及其化学反应；也可以视作化学的一个分支，研究有机体中的复杂化学反应。在这里，我要展示一些重要生物化学反应动力学的数学模型，包括：质量作用定律，生物酶动力方程，穿过细胞膜的传送机制。
质量作用定律（The law of mass action）说的是：一个过程进化的速率与参与物质的“活跃量”的乘积成正比。它来自于化学动力学，被广泛运用于各种量的扩散，包括能量、化学品、甚至是波。
对于一个一步式的基本化学反应：aA + bB ==> C，其反应速率定义为
-d[A]/[adt] = -d[B]/[bdt] = d[C]/dt，其中，[X]表示物质X的浓度，a,b为计量化学系数。
质量作用定律断言，此反应速率等于 k[A]^a * [B]^b，k是比例常数，单位与浓度有关，其值可以由Arrhenius方程确定：k = F exp(-Ea/RT). F与有效碰撞频率有关，Ea是启动能量。
一个奇怪的反应是：H2(g) + Br2(g) ==> 2HBr (g)，速率为k[H2] [Br2]^(0.5) /(1 + k’[HBr]/[Br2]). 三位科学家，Henry Eyring, K. F. Herzfeld, and Michael Polanyi在1930年，把它拆分为5个基本反应，才从理论上推出了实验结果。
对于可逆的反应：aA + bB (kr)<==> cC + dD (kf), 在写出每一种参与物的变化率时，比例常数之前要加符号：当箭头指向它时，带正号；当箭头离开它时，要带负号。例如，d[A]/dt = − kf [A]^a * [B]^b + kr [C]^c * [D]^d, d[C]/dt = kf [A]^a * [B]^b − kr [C]^c * [D]^d. 当达到平衡时，各种物质的浓度保持恒定，其变化率为零。
酶是生物催化剂，通常是蛋白质。一个基因主导一种酶的制造；任何一种酶只参与一些特定的反应。酶加速反应进程，本身并不会改变，更不会被消耗掉。没有酶，大多数的生物化学反应太慢，生命不可能出现。
由一种酶E参与的反应可以简单地表示为：S + E ==> P + E (k)，S为基质（Substrate），P为产品（Product）,k 是反应速率d[P]/dt的系数。由于S被不停地供给，S的浓度可以视作常数；反应速率严重依赖E。Michaelis 和 Menten在1913年提出了一个带有中间产品C = SE 的反应机制：S + E (kr) <==> C (kf) ==> P + E (k)
关于P和C的微分方程为：d[C]/dt = kf[S][E] – (kr + k)[C], d[P]/dt = k[C].
不论E是自由的，还是与S结合在一起形成C，其总量是不变的；所以有
d([E] + [C])/dt = 0, [E] + [C] = [E0], [E] = [E0] – [C].
代入到第一个方程，可得
d[C]/dt = kf [S]([E0 - [C]) − (kr + k)[C].
在准稳定状态下，d[C]/dt = 0, [C] = kf [E0 ][S]/[kr + k + kf [S]].
d[P]/dt = k2 [C] = k1k2 [E0 ][S]/[k−1 + k2 + k1 [S]] = Vm [S]/[Km + [S]],
Km = (k−1 + k2)/k1, Vm = k2 [E0]
如果有抑制剂I要与基质S争着与酶E的活跃区域结合时，产品便不会形成，这就减慢了反应速度。竞争抑制的模型可以表示为
S + E (kr) <==> C1 (kf) ==> P + E (k)，
I + E (hr) <==> C2 (hf)
C1和C2是两种不同的中间产品。
一种简化方式是，把S和I，带着系数，放到朝着中间产品的线上，变为新的系数：
C2 (hf [I]) <==> E (hr), E (kr) <==> C1 (kf [S]) ==> P + E (k)
反应速率的微分方程式为：
d[P]/dt = k [C1],
d[C1]/dt = kf[S] [E] – [C1](kr + k),
d[C2]/dt = hf[I] [E] – hr [C2].
由于E的总量守恒，d([E] + [C1] + [C2])/dt = 0, [E] = [E0] – [C1] – [C2];
在准平衡状态下，d[C1]/dt = 0, d[C2]/dt = 0.
由此可以解出关于反应速率d[P]/dt的方程。
更复杂的情况是，酶E除了与基质S的正常结合处外，抑制剂I可以在其它地方与E绑定（binding）;这就出现了异位抑制。我们需要引进三种中间复合体：C1 = S + E, C2 = I + E, C3 = S + I + E。化学反应式可以表示如下：
C2 (hf[I] <==> E (hr), E (kr) ==> C1 (kf [S]) ==> P + E (k1)
C2 (jr) <==> C3 (jf [S]) ==> P + C2 (k2)
C1 (mr) <==> C3 (mf [I])
这里的h, k, j, m都是反应速度的比例系数，带f的表示朝着此产品进行（生成），带r的表示离此产品而去（消耗）。由此可以写出微分方程：
d[P]/dt = k1 [C1] + k2[C3],
d[C1]/dt = kf[S] [E] – kr [C1] – k1 [C1] + mr [C3] – mf[I] [C1],
d[C2]/dt = hf[I] [E] – hr [C2] + jr [C3] – jf[S] [C2] + k2[C3],
d[C3]/dt = mf[I] [C1] + jf[S] [C2] – jr [C3] – k2 [C3].
还有催化剂守恒：
d([E] + [C1] + [C2] + [C3])/dt = 0,
以及中间产品的近似平衡方程：d[C1]/dt = d[C2]/dt = d[C3]/dt = 0.
这些方程难以求解，必须要做进一步的简化才有可能解出。
当一种酶有多个绑定区域时，基质加上抑制剂，写出来的微分方程比欧拉-拉格朗日方程还复杂；就此略过。
有机体需要进行新陈代谢。这需要细胞从体外吸收营养并排出废物，这需要穿过细胞膜。因为膜的非极性性质，大多数的离子和极性物质都不易透过；少数离子如H+，Na+, K+, Ca2+, Cl-, 以及代谢物质如糖、氨基酸、核苷酸、丙酮酸，需要传送蛋白质的帮助，才能穿过膜。
一种溶质A渗透于膜的里外两侧，其热动力学方程类似于化学平衡：A(外) <==> A(里)。如果A的浓度在里外两侧有差异，一种化学势就形成了：delta(G) = G(A(in)) – G(A(out))。G(A)是A的化学势能，可以与它的标准状态下的测定值比较：G(A) – Go(A) = RTln[A]。因此，delta(G) = RTln{A(in)/A(out)}。物质都有均匀分布的趋势：总是从密度高的地方流向密度低的地方。当 delta(G) < 0时，A流进；反之则流出。
如果有离子存在，里外两侧还有电势差：delta(V) = V(in) – V(out)。如果A是离子，要把1摩尔的A离子从外搬到里，需要作功 W =C(A)*F*delta(V), C(A) 是A的电量，如C(H+) = +1, C(Cl−) = -1. F是法拉第常数，值为96,485 Coulomb/mole. 因此，在里外两侧，A的电化学势差为 delta(G) = RTln([A(in)[/[A(out)]) + C(A)×F×delta(V)。
传送过程分为两类：无媒介协助的简单扩散，有特定蛋白质载体协助的传送。后者又可细分为顺着势差（由高到低）传送，与逆向传送。逆向传送需要大能分子如ATP的驱动。
在无媒介扩散时，驱动力是 delta(G)。设J为A在单位时间内透过单位面积的流量，x为流动距离；Nerst-Planck方程说，J = −U [A] dG/dx, 比例系数U被称为A在膜（介质）中的流动性。
如果A不带电，G = Go + RTln[A], dG/dx = RT/[A] * d[A]/dx, J = − URT*d[A]/dx; 记D = URT，称为A在介质中的扩散系数。如果膜的厚度为X，则J近似等于 D/X * ([A(out) – A(in)]；D/X是膜的渗透系数。【如果A带电，则G还要增加一项A在场中的电势能】。
对于有载体帮助的顺势传送，一个极简单的反应机制是：T + A(out) <==> TA → T + A(in), T是传送蛋白分子。应用近似稳定流方程，可以得到：J = k [TA] = k [To][A]/(K + [A]), J的最大值为k[To], [To]是传送分子的总量。常数K由实际操作确定，通常取为获得一半最大流量时的溶质浓度。
